view in publisher's site

Adsorption of SARS‐CoV‐2 Spike Protein S1 at Oxide Surfaces Studied by High‐Speed Atomic Force Microscopy

Abstract The ongoing coronavirus disease 2019 (COVID-19) pandemic caused by the severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) represents a serious threat to the health of millions of people. Respiratory viruses such as SARS-CoV-2 can be transmitted via airborne and fomite routes. The latter requires virion adsorption at abiotic surfaces and most likely involves the SARS-CoV-2 spike protein subunit 1 (S1), which is the outermost point of its envelope. Understanding S1 spike protein interaction with fomite surfaces thus represents an important milestone on the road to fighting the spread of COVID-19. Herein, high-speed atomic force microscopy (HS-AFM) is used to monitor the adsorption of the SARS-CoV-2 spike protein S1 at Al2O3(0001) and TiO2(100) surfaces in situ. While the single-crystalline oxide substrates are chosen to model the native surface oxides of Al- and Ti-based fomites, adsorption is studied in electrolytes that mimic the pH and major ionic components of mucosal secretions and saliva, respectively. Quantitative analysis of the obtained HS-AFM images indicates that S1 spike protein adsorption at these surfaces is mostly governed by electrostatic interactions with possible contributions from van der Waals interactions. It thus proceeds more rapidly at the TiO2(100) than at the Al2O3(0001) surface.

جذب SARS - CoV - ۲ پروتئین اسپایک S۱ در پلاسمای اکسیدها توسط میکروسکوپ نیروی اتمی با سرعت بالا

چکیده پاندمی بیماری کرونا ویروس ۲۰۱۹ (COVID۱۹)ناشی از ویروس کرونا ویروس حاد تنفسی ۲ (SARS - CoV - ۲)یک تهدید جدی برای سلامت میلیون ها نفر است. ویروس‌های تنفسی مانند SARS - CoV - ۲ می‌توانند از طریق مسیرهای تنفسی و هوایی منتقل شوند. دومی نیازمند جذب ویریون در سطوح غیر زنده است و به احتمال زیاد شامل زیر واحد ۱ (S۱)پروتئین سنبله SARS - CoV - ۲ است، که بیرونی‌ترین نقطه پوشش آن است. درک برهمکنش پروتیین با سطوح فومیته نشان‌دهنده نقطه عطف مهمی در راه مبارزه با گسترش COVID۱۹ است. در اینجا، میکروسکوپ نیروی اتمی با سرعت بالا (HS - AFM)برای نظارت بر جذب سطحی پروتیین سیخ SARS - CoV - ۲ در و در محل مورد استفاده قرار می‌گیرد. در حالی که زیرلایه‌های اکسید تک کریستالی برای مدل‌سازی اکسیده‌ای سطحی بومی از اوفوت‌های مبتنی بر Al و Ti انتخاب شده‌اند، جذب سطحی در الکترولیت‌ها که به ترتیب pH و اجزای یونی اصلی ترشحات مخاطی و بزاق را تقلید می‌کنند، مورد مطالعه قرار می‌گیرد. تجزیه و تحلیل کمی تصاویر HS - AFM به‌دست‌آمده نشان می‌دهد که جذب پروتیین سنبله S۱ در این سطوح عمدتا توسط برهمکنش‌های الکترواستاتیک با سهم احتمالی از فعل و انفعالات واندروالس کنترل می‌شود. بنابراین در سطح TiO۲ (۱۰۰)سریع‌تر از سطح Al [ ۲ ] O [ ۳ ] (۰۰۰۱)پیش می‌رود.
ترجمه شده با

سفارش ترجمه مقاله و کتاب - شروع کنید

با استفاده از افزونه دانلود فایرفاکس چکیده مقالات به صورت خودکار تشخیص داده شده و دکمه دانلود فری‌پیپر در صفحه چکیده نمایش داده می شود.