Kinetic studies on alkaline phosphatase from liver of the baboon, Papio ursinus

1.1. Alkaline phosphatase was partially purified from livers of baboons that had undergone transplant operations and had raised enzyme levels.2.2. The Michaelis constants for p-nitrophenyl phosphate at pH 10·17 and 9·0 and for phenolphthalein monophosphate at pH 9·9 were 0·44, and 2·71 mM respectively.3.3. The enzyme was inhibited uncompetitively by l(+)-alanine, l(−)-phenylalanine, imidazole, l(+)-leucine, l(+)-lysine, l(+)-arginine and l(+)-homoarginine; the compounds are listed in order of increasing inhibitory capacity.4.4. l(+)-Cysteine and l(−)-histidine inhibited non-competitively.5.5. Magnesium ions activated the enzyme, whilst EDTA was inhibitory.6.6. The time for half-inactivation of this enzyme at 58° C. was 32 minutes.7.7. The isoelectric point was pH 4·3–4·6.

مطالعات کینتیک بر روی آلکالین فسفاتاز از کبد بابون، سینوس پاپیروس

۱.۱ آلکالین فسفاتاز تا حدی از کبد بابون‌ها که تحت عمل پیوند قرار گرفته بودند و سطح آنزیم را بالا برده بودند، خالص شد. ۲.۲ ثوابت میکائلیس برای p - نیتروفنیل فسفات در pH های ۱۰. ۱۷ و ۹. ۰ و برای فنل‌فتالئین مونوفسفات در pH های ۹. ۹ به ترتیب ۰. ۴۴ و ۲. ۳.۳ آنزیم به طور غیر رقابتی توسط L (+)- آلانین، L (-)- فنیل‌آلانین، ایمیدازول، L (+)- لوسین، L (+)- لیزین، L (+)- آرژینین و L (+)- هموآرژینین مهار شد؛ ترکیبات به منظور افزایش ظرفیت مهاری فهرست شده‌اند. ۴.۴. l (+)- سیستئین و l (-)- هیستیدین به طور غیر رقابتی مهار شدند. ۵. یون‌های منیزیم آنزیم را فعال می‌کنند، در حالی که EDTA بازدارنده است. ۶.۶. زمان نیمه غیرفعال سازی این آنزیم در دمای ۵۸ درجه سانتیگراد. ۳۲ دقیقه بود. ۷. ۷ نقطه ایزوالکتریک pH ۴. ۳ - ۴. ۶ بود.

ترجمه شده با