view in publisher's site

Mechanism of the eukaryotic chaperonin: protein folding in the chamber of secrets

Chaperonins are key components of the cellular chaperone machinery. These large, cylindrical complexes contain a central cavity that binds to unfolded polypeptides and sequesters them from the cellular environment. Substrate folding then occurs in this central cavity in an ATP-dependent manner. The eukaryotic chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC, also called CCT) is indispensable for cell survival because the folding of an essential subset of cytosolic proteins requires TRiC, and this function cannot be substituted by other chaperones. This specificity indicates that TRiC has evolved structural and mechanistic features that distinguish it from other chaperones. Although knowledge of this unique complex is in its infancy, we review recent advances that open the way to understanding the secrets of its folding chamber.

مکانیسم چاپرونین یوکاریوتی: فولدینگ پروتئین در تالار اسرار

چاپرونین ها اجزای کلیدی دستگاه چاپرونی سلولی هستند. این کمپلکس‌های بزرگ استوانه‌ای شامل یک حفره مرکزی هستند که به پلی پپتیدهای باز شده متصل شده و آن‌ها را از محیط سلولی جدا می‌کنند. سپس فولدینگ دباغی شده در این حفره مرکزی به شیوه‌ای وابسته به ATP رخ می‌دهد. کمپلکس حلقه یوکاریوتی چاپرونین TCP - ۱ (TRiC، که CCT نیز نامیده می‌شود)برای بقای سلول ضروری است زیرا فولدینگ یک زیرمجموعه اساسی از پروتئین‌های سیتوزولی نیازمند TRiC است و این عملکرد نمی‌تواند با دیگر چاپرون‌ها جایگزین شود. این ویژگی نشان می‌دهد که TRiC ویژگی‌های ساختاری و مکانیکی را ایجاد کرده‌است که آن را از دیگر چاپرون ها متمایز می‌سازد. اگرچه دانش این مجموعه منحصر به فرد در مراحل ابتدایی خود قرار دارد، اما ما پیشرفت‌های اخیر را مرور می‌کنیم که راه را برای درک اسرار محفظه فولدینگ آن باز می‌کند.
ترجمه شده با

Download PDF سفارش ترجمه این مقاله این مقاله را خودتان با کمک ترجمه کنید
سفارش ترجمه مقاله و کتاب - شروع کنید

95/12/18 - با استفاده از افزونه دانلود فایرفاکس و کروم٬ چکیده مقالات به صورت خودکار تشخیص داده شده و دکمه دانلود فری‌پیپر در صفحه چکیده نمایش داده می شود.