view in publisher's site

GroEL-Mediated Protein Folding: Making the Impossible, Possible

ABSTRACTProtein folding is a spontaneous process that is essential for life, yet the concentrated and complex interior of a cell is an inherently hostile environment for the efficient folding of many proteins. Some proteins—constrained by sequence, topology, size, and function—simply cannot fold by themselves and are instead prone to misfolding and aggregation. This problem is so deeply entrenched that a specialized family of proteins, known as molecular chaperones, evolved to assist in protein folding. Here we examine one essential class of molecular chaperones, the large, oligomeric, and energy utilizing chaperonins or Hsp60s. The bacterial chaperonin GroEL, along with its co-chaperonin GroES, is probably the best-studied example of this family of protein-folding machine. In this review, we examine some of the general properties of proteins that do not fold well in the absence of GroEL and then consider how folding of these proteins is enhanced by GroEL and GroES. Recent experimental and theoretical studies suggest that chaperonins like GroEL and GroES employ a combination of protein isolation, unfolding, and conformational restriction to drive protein folding under conditions where it is otherwise not possible.

ترکیب پروتئین با واسطه GroEL: امکان پذیر کردن، ممکن کردن

چکیده فولدینگ پروتئین یک فرآیند خود به خودی است که برای زندگی ضروری است، اما درون متمرکز و پیچیده سلول یک محیط ذاتا خصمانه برای فولدینگ موثر بسیاری از پروتئین‌ها است. برخی از پروتئین‌ها - که توسط توالی، توپولوژی، اندازه و عملکرد محدود می‌شوند - به سادگی نمی‌توانند توسط خودشان فولد شوند و در عوض مستعد فولدینگ اشتباه و تجمع هستند. این مشکل به قدری عمیق است که یک خانواده خاص از پروتئین‌ها، که به عنوان چاپرون های مولکولی شناخته می‌شوند، برای کمک به فولدینگ پروتئین، تکامل یافته‌اند. در اینجا ما یک دسته ضروری از چاپرون های مولکولی، بزرگ، الیگومری و انرژی را با استفاده از چاپرونین ها یا Hsp۶۰s بررسی می‌کنیم. چاپرونین گرول باکتریایی، همراه با چاپرونین گروس، احتمالا بهترین نمونه مطالعه شده این خانواده از ماشین فولدینگ پروتئین است. در این مقاله، برخی از ویژگی‌های عمومی پروتئین‌هایی را بررسی می‌کنیم که در غیاب GroEL به خوبی فولد نمی‌شوند و سپس در نظر می‌گیریم که چگونه فولدینگ این پروتئین‌ها توسط GroEL و GroES افزایش می‌یابد. مطالعات تجربی و نظری اخیر نشان می‌دهند که چاپرونین هایی مانند GroEL و GroES از ترکیبی از جداسازی، باز شدن و محدودیت ترکیبی برای تحریک فولدینگ پروتئین تحت شرایطی که در غیر این صورت امکان پذیر نیست، استفاده می‌کنند.
ترجمه شده با

سفارش ترجمه مقاله و کتاب - شروع کنید

95/12/18 - با استفاده از افزونه دانلود فایرفاکس و کروم٬ چکیده مقالات به صورت خودکار تشخیص داده شده و دکمه دانلود فری‌پیپر در صفحه چکیده نمایش داده می شود.