view in publisher's site

Principles of chaperone-mediated protein folding

The recent discovery of molecular chaperones and their functions has changed dramatically our view of the processes underlying the folding of proteins in vivo . Rather than folding spontaneously, most newly synthesized polypeptide chains seem to acquire their native conformations in a reaction mediated by chaperone proteins. Different classes of molecular chaperones, such as the members of the Hsp70 and Hsp60 families of heat-shock proteins, cooperate in a coordinated pathway of cellular protein folding.

اصول فولدینگ پروتئین‌های واسطه چاپرونی

کشف اخیر چاپرون های مولکولی و عملکردهای آن‌ها، دیدگاه ما از فرایندهای اساسی فولدینگ پروتئین‌ها در بدن را به طور چشمگیری تغییر داده‌است. به جای فولدینگ خود به خود، به نظر می‌رسد که بیشتر زنجیره‌های پلی پپتیدی سنتز شده جدید، کنفورماسیون های اصلی خود را در یک واکنش واسطه توسط پروتئین‌های چاپرونی به دست می‌آورند. دسته‌های مختلف چاپرون های مولکولی، مانند اعضای خانواده‌های Hsp۷۰ و Hsp۶۰ پروتئین‌های شوک حرارتی، در یک مسیر هماهنگ از فولدینگ پروتئین سلولی هم‌کاری می‌کنند.
ترجمه شده با


پر ارجاع‌ترین مقالات مرتبط:

  • مقاله General Agricultural and Biological Sciences
  • ترجمه مقاله General Agricultural and Biological Sciences
  • مقاله علوم کشاورزی و زیستی عمومی
  • ترجمه مقاله علوم کشاورزی و زیستی عمومی
  • مقاله General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
  • ترجمه مقاله General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
  • مقاله بیوشیمی، ژنتیک و زیست‌شناسی مولکولی عمومی
  • ترجمه مقاله بیوشیمی، ژنتیک و زیست‌شناسی مولکولی عمومی
سفارش ترجمه مقاله و کتاب - شروع کنید

95/12/18 - با استفاده از افزونه دانلود فایرفاکس و کروم٬ چکیده مقالات به صورت خودکار تشخیص داده شده و دکمه دانلود فری‌پیپر در صفحه چکیده نمایش داده می شود.