Surface Proteins of Gram-Positive Bacteria and Mechanisms of Their Targeting to the Cell Wall Envelope

SUMMARY The cell wall envelope of gram-positive bacteria is a macromolecular, exoskeletal organelle that is assembled and turned over at designated sites. The cell wall also functions as a surface organelle that allows gram-positive pathogens to interact with their environment, in particular the tissues of the infected host. All of these functions require that surface proteins and enzymes be properly targeted to the cell wall envelope. Two basic mechanisms, cell wall sorting and targeting, have been identified. Cell well sorting is the covalent attachment of surface proteins to the peptidoglycan via a C-terminal sorting signal that contains a consensus LPXTG sequence. More than 100 proteins that possess cell wall-sorting signals, including the M proteins of Streptococcus pyogenes, protein A of Staphylococcus aureus, and several internalins of Listeria monocytogenes, have been identified. Cell wall targeting involves the noncovalent attachment of proteins to the cell surface via specialized binding domains. Several of these wall-binding domains appear to interact with secondary wall polymers that are associated with the peptidoglycan, for example teichoic acids and polysaccharides. Proteins that are targeted to the cell surface include muralytic enzymes such as autolysins, lysostaphin, and phage lytic enzymes. Other examples for targeted proteins are the surface S-layer proteins of bacilli and clostridia, as well as virulence factors required for the pathogenesis of L. monocytogenes (internalin B) and Streptococcus pneumoniae (PspA) infections. In this review we describe the mechanisms for both sorting and targeting of proteins to the envelope of gram-positive bacteria and review the functions of known surface proteins.

پروتئین‌های سطحی گرم - باکتری‌ها و مکانیزم‌های هدف قرار دادن آن‌ها در دیواره سلول

خلاصه پوشش دیواره سلولی باکتری‌های گرم مثبت یک اندامک ماکرومولکولی خارج اسکلتی است که در مکان‌های تعیین‌شده مونتاژ و برگردانده می‌شود. دیواره سلولی همچنین به عنوان یک اندامک سطحی عمل می‌کند که به پاتوژن های گرم مثبت اجازه می‌دهد تا با محیط خود، به ویژه بافت‌های میزبان آلوده تعامل داشته باشند. تمام این توابع نیاز به این دارند که پروتئین‌ها و آنزیم‌های سطحی به درستی به پوشش دیواره سلول هدف قرار گیرند. دو مکانیزم اساسی، دسته‌بندی و هدفگیری دیواره سلولی، شناسایی شده‌اند. مرتب‌سازی خوب سلول اتصال کووالانسی پروتئین‌های سطحی به پپتیدوگلیکان از طریق یک سیگنال مرتب‌سازی C - ترمینال است که شامل یک توالی LPXTG است. بیش از ۱۰۰ پروتئین که دارای سیگنال‌های دسته‌بندی دیواره سلولی هستند، از جمله M پروتئین استرپتو کوکوس پیوژنز، پروتئین A استافیلوکوکوس اورئوس و چندین پروتئین داخلی از لیستریا منوسایتوژنز، شناسایی شده‌اند. هدف قرار دادن دیواره سلول شامل اتصال غیر کووالانسی پروتئین‌ها به سطح سلول از طریق حوزه‌های اتصال ویژه است. به نظر می‌رسد که تعدادی از این حوزه‌های اتصال به دیواره با پلیمرهای دیواره ثانویه که با پپتیدوگلیکان در ارتباط هستند، برای مثال تیکیهویک اسیدها و پلی‌ساکاریدها، در تعامل باشند. پروتئین‌هایی که به سطح سلول هدف قرار می‌گیرند شامل آنزیم‌های مورالیتی مانند اتولیزین، لیزوزیم و آنزیم‌های لیتیک فاژ هستند. مثال‌های دیگر برای پروتئین‌های هدف، پروتئین‌های لایه S سطحی باسیل‌ها و کلستریدیوم ها و همچنین فاکتورهای ویرولانس مورد نیاز برای پاتوژنز L. عفونت لیستریا مونوسیتوژنز (انالین B)و استرپتوکوک پنومونیه (PspA). در این مقاله ما مکانیزم‌هایی را برای جداسازی و هدف قرار دادن پروتئین‌ها به پوشش باکتری‌های گرم مثبت شرح می‌دهیم و عملکرد پروتئین‌های سطحی شناخته‌شده را مرور می‌کنیم.

ترجمه شده با